Chaperoniene word gekenmerk deur 'n gestapelde dubbelringstruktuur en word gevind in prokariote, in die sitosol van eukariote, en in mitochondria Ander tipes chaperones is betrokke by vervoer oor membrane, byvoorbeeld membrane van die mitochondria en endoplasmiese retikulum (ER) in eukariote.
Waar bind molekulêre chaperones?
Molekulêre chaperones werk in wisselwerking met ontvoude of gedeeltelik gevoude proteïensubeenhede, bv. ontluikende kettings wat uit die ribosoom kom, of verlengde kettings wat oor subsellulêre membrane getranslokeer word.
Wat is voorbeelde van molekulêre chaperones?
Voorbeeld van chaperon-proteïene is die "hitteskokproteïene" (Hsps).… Twee voorbeelde van Hsps is Hsp70 en Hsp60 Hsp70. Die Hsp70 chaperone proteïene is vou katalisators wat help met baie soorte vou prosesse soos hervou of verkeerde vou van geaggregeerde proteïene, en vou en samestelling van nuwe proteïene.
Het alle selle chaperone-proteïene?
Net so is nie elke molekulêre chaperone 'n stresproteïen nie. Soos afgelei kan word uit hul veelheid van funksie, is molekulêre chaperone promisku; hulle wissel met 'n verskeidenheid molekules. Hulle is ook alomteenwoordig; hulle kom in alle selle, weefsels en organe voor, met baie min bekende uitsonderings.
Wat is chaperon-molekules en hoekom is dit belangrik vir selle?
Molekulêre chaperone is die natuur se oplossing vir hierdie uitdagings. Hulle help ander proteïene met die verkryging en instandhouding van hul strukture, ondersteun sellulêre prosesse, en koppel selfs die aktiwiteit van proteïene aan die stresstatus van die sel.
