13.4. Die alfa-heliksstruktuur maak gebruik van die waterstofbinding tussen CO- en NH-groepe van die hoofketting om te stabiliseer Die CO-groep van elke aminosuur vorm 'n waterstofbinding met die NH-groep van aminosuur vier reste vroeër in die volgorde. … Dus, alle alfa-helikse in proteïene is regshandig.
Kan alfa-helikse regs- of linkshandig wees?
Proteïene bestaan tipies uit regshandige alfa-helikse, terwyl linkshandige alfa-helikse skaars van aard is. Peptiede van 20 aminosure of minder wat ooreenstem met proteïenhelikse vorm nie termodinamies stabiele alfa-helikse in water weg van proteïenomgewings nie.
Waarom is linkshandige alfa-helikse skaars?
Een moontlike bron van inligting is 'n stel klein, aaneenlopende linkshandige draaie en helikse in proteïene. Dit is skaars weens van die ongunstige steriese interaksies wat nodig is om L-aminosure in die αL konformasie. te plaas
Hoekom is helix regshandig?
Biopolimeer chiraliteit word beslis bepaal deur monomeer chiraliteit: l-aminosure kan slegs regshandige α-helikse in proteïen sekondêre strukture vorm, en DNA kronkel natuurlik op in 'n regter- eerder as linkse B-vorm dubbelheliks omdat dit van d-suikers gemaak is Hoekom?
Waarom is proteïene regshandig?
Terwyl die meeste mense regshandig is, bestaan ons proteïene uit linkse molekules. … Maar 'n nuwe studie dui daarop dat dit kan wees omdat die stervormende wolk wat die eerste biologiese molekule ooit geskep het, nog voordat ons son gebore is, dit linkshandig gemaak het.
