Hoe bind sds aan proteïen?

2024 Outeur: Fiona Howard | [email protected]. Laas verander: 2024-01-10 06:33

SDS bind sterk aan die positief gelaaide en die hidrofobiese residue van proteïene deur sy sulfaatgroepe en alkielkettings , onderskeidelik^{13 Gevolglik, dit is 'n waardevolle skoonmaakmiddel op die gebied van strukturele biologie en proteïenvou-/ontvoustudies.}

Wat doen SDS aan 'n proteïen?

SDS is 'n amfipatiese oppervlakaktiewe middel. Dit denatureer proteïene deur aan die proteïenketting te bind met sy koolwaterstofstert, wat normaalweg begrawe streke blootstel en die proteïenketting met oppervlakaktiewe molekules bedek. Die poolkopgroep van SDS voeg 'n bykomende voordeel by die gebruik van hierdie denaturant.

Hoe bind SDS aan aminosure?

Die SDS het 'n hidrofobiese stert wat sterk interaksie het met proteïen (polipeptied) kettings. Die aantal SDS-molekules wat aan 'n proteïen bind, is proporsioneel tot die aantal aminosure waaruit die proteïen bestaan Elke SDS-molekule dra twee negatiewe ladings by, wat enige lading wat die proteïen mag hê, oorweldig.

Bedek SDS proteïene?

SDS bedek ook die proteïen met 'n eenvormige negatiewe lading, wat die intrinsieke ladings op die R-groepe masker. SDS bind redelik eenvormig aan die lineêre proteïene (ongeveer 1.4g SDS/1g proteïen), wat beteken dat die lading van die proteïen nou ongeveer eweredig aan sy molekulêre gewig is.

Hoe gee SDS proteïen 'n negatiewe lading?

SDS is 'n skoonmaakmiddel wat 'n lang alifatiese ketting en 'n sulfaatgroep bevat. Hierdie skoonmaakmiddel tree in wisselwerking met gedenatureerde proteïene om 'n sterk negatief gelaaide kompleks te vorm (die negatiewe lading wat voortspruit uit die SO₄² − ^{groepe van SDS). Die proteïene word eers deur hitte gedenatureer en dan word die SDS in groot oormaat bygevoeg.}