Die tersiêre struktuur sal 'n enkele polipeptiedketting "ruggraat" hê met een of meer proteïen sekondêre strukture, die proteïendomeine. Aminosuur-sykettings kan op 'n aantal maniere interaksie hê en bind. Die interaksies en bindings van sykettings binne 'n spesifieke proteïen bepaal die tersiêre struktuur daarvan.
Is daar peptiedbindings in tersiêre struktuur?
Die tersiêre struktuur van 'n proteïen verwys na die algehele driedimensionele rangskikking van sy polipeptiedketting in die ruimte. Dit word oor die algemeen gestabiliseer deur buite polêre hidrofiliese waterstof- en ioniese bindingsinteraksies, en interne hidrofobiese interaksies tussen niepolêre aminosuursykettings (Fig.
Watter vlak van struktuur het peptiedbindings?
Primêre struktuur bestaan uit aminosure wat deur peptiedbindings verbind is. Peptiedbindings is tussen die alfa-karboksiel van een aminosuur, en die alfa-amien van die volgende aminosuur. 'n Peptiedbinding is 'n voorbeeld van 'n amiedbinding.
Watter struktuur word peptiedbindings gevorm?
Peptiedbindings word gevorm deur 'n biochemiese reaksie wat 'n watermolekule onttrek soos dit die aminogroep van een aminosuur verbind met die karboksielgroep van 'n naburige aminosuur. Die lineêre volgorde van aminosure binne 'n proteïen word as die primêre struktuur van die proteïen beskou.
Watter binding vind in tersiêre struktuur plaas?
Disulfiedbinding Disulfiedbindings is kovalente bindings tussen twee sisteïenreste wat moeilik is om te breek. Omdat hierdie bindings so veilig is, word geglo dat dit die laaste bindings is wat in tersiêre struktuur gevorm word en help om die finale vorm van die proteïen te bepaal.
