1.1 α-Helices. Die α-heliks is 'n algemene element van proteïen sekondêre struktuur, wat gevorm word wanneer aminosure "opwind" om 'n regshandige heliks te vorm waar die sykettings vanaf die sentrale spoel uitwys (Fig. 3.1A, B).
Wat veroorsaak dat alfa-helikse vorm?
Die alfa-heliks word gekenmerk deur 'n stywe regshandige draai in die aminosuurketting wat veroorsaak dat dit 'n staafvorm vorm. Waterstofbindings tussen die waterstof in 'n aminogroep en die suurstof in 'n karboksielgroep op die aminosuur veroorsaak hierdie struktuur.
Hoe vorm alfa-helikse en beta-blaaie?
Die alfa-heliks word gevorm wanneer die polipeptiedkettings in 'n spiraal draai Dit laat alle aminosure in die ketting toe om waterstofbindings met mekaar te vorm.… Die beta-geplooide vel is polipeptiedkettings wat langs mekaar loop. Dit word die geplooide laken genoem vanweë die golfagtige voorkoms.
Watter aminosure vorm helikse?
Verskillende aminosuurvolgordes het verskillende neigings om α-helikale struktuur te vorm. Metionien, alanien, leusien, glutamaat en lisien ongelaai ("MALEK" in die aminosuur 1-letter kodes) het almal veral hoë heliksvormende neigings, terwyl prolien en glisien swak is heliksvormende neigings.
Hoe word die sekondêre proteïenstruktuur uit die primêre struktuur gevorm?
'n Proteïen se primêre struktuur word uitsluitlik gedefinieer deur sy aminosuurvolgorde, en word gekonstrueer deur peptiedbindings tussen aangrensende aminosuurreste. Sekondêre struktuur is die gevolg van waterstofbinding langs die polipeptiedruggraat, wat lei tot alfa-helikse en beta-geplooide velle.
